Etude de quelques propriétés biochimiques de la catéchol oxydase des dattes (Phonix dactylifera L.)

Abstract

La catéchol oxydase (CO) de datte Deglet nour (Phoenix dactylifera L.) a était extraite en milieu aqueux en présence du polyvinylpolypyrrolidone. L’extrait brut de la CO posséde seulement une activité catécholase de 17570 UE/mL (pH 5.6, 30°C, catéchol 160 mM). L’oxydation du catéchol par l’enzyme suit une cinétique michaelienne. Les valeurs des paramètres cinétiques Vmax et Km trouvées à pH 5.6 et à 30°C sont respectivement : 0.53 Abs410nm/min et 27 mM. L’activité catecholase est optimale à pH 5.6 et à 70°C. Parmis les acides organiques testés, l’acide ascorbique et l’acide oxalique sont les inhibiteurs de l’activité catécholase les plus puissants. Ces derniers peuvent être utilisés pour controler le brunissement des dattes durant leur stockage ou leur transformation. La CO possède donc des propriétés biochimiques inttéssantes qui peut être utilisées dans diverses applications biotechnologiques.