Contribution à l’étude de l’activation de l’activité orthoaminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) par le sodium dodécyl sulfate

Abstract

Dans ce travail l’effet du SDS sur l’activité o-aminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe de désert a été étudié pour la première fois. L’activité o-aminophénol oxydase est mesurée par spectrophotométrie à 430 nm en présence du 2-aminophénol comme substrat (pH 8.0 et 30°C). L’activité o-aminophénol oxydase latente est seulement activée par les détergents anioniques. Le profile d’activation de l’enzyme par le SDS dépend fortement du pH du milieu. Aux concentrations supérieures à 2.5 mM du SDS l’enzyme est inhibée (la concentration micellaire critique du SDS varie de 7 à 10 mM dans l’eau à 25 °C). La représentation de?Lineweaver Burk indique que le SDS cause une augmentation des paramètres cinétiques Km et Vmax et de pouvoir catalytique de l’enzyme.