Étude cinétique de l'inhibition de tyrosinase de truffe (Terfezia Leonis Tul) par l'acide benzoïque

Abstract

Ce travail avait pour objectif d’étudier le mécanisme d’inhibition de l’activité crésolase de la tyrosinase responsable du brunissement enzymatique de la truffe Terfezia leonis Tul. par l’acide benzoïque comme inhibiteur. L’activité crésolase a été mesurée par spectrophotométrie à 475 nm, à pH 5.0 et à 30°C, en présence de la L-tyrosine comme substrat. L’activité crésolase est fortement inhibée par l’acide benzoïque à de faible concentration. La valeur d'IC50 est estimée à 2,82 mM. La représentation de Lineweaver-Burk obtenue indique que l’acide benzoïque est un inhibiteur mixte de type-I de l’activité crésolase de la tyrosinase de truffe avec des constantes d’inhibitions KI et de KIS de 0.20 et 0.96 mM respectivement. L’acide benzoïque est un composé chimique naturel peut être utilisé pour le contrôle du brunissement enzymatique des truffes au cours de leur stockage ou de lors de leur transformations.