Étude in silico de l’inhibition de la tyrosinase (EC 1. 14. 18. 1) par quelques acides carboxyliques

dc.contributor.authorHadjadj, Meriem Widad
dc.contributor.authorGouzi, Hicham
dc.date.accessioned2023-11-13T14:56:35Z
dc.date.available2023-11-13T14:56:35Z
dc.date.issued2023
dc.description.abstractLa tyrosinase est une enzyme responsable du brunissement indésirable des fruits et légumes. Les acides carboxyliques inhibent cette enzyme en se fixant sur son site actif. Les résultats de docking moléculaire ont indiqué que l’acide benzoïque, l’acide salicylique et l’acide citrique inhibent fortement la tyrosinase avec les scores de docking suivants : -4,14 kcal/mol, -4,26 kcal/mol et -5,15 kcal/mol. La visualisation des interactions entre l’acide citrique et la tyrosinase permet d’expliquer que la Met280 et l’Asn260 sont impliqués dans les interactions responsables de l’activité inhibitrice. L’acide citrique n’est pas toxique et peut être utilisé dans le domaine agroalimentaire pour le contrôle du brunissement enzymatique des fruits et légumes.
dc.identifier.urihttps://dspace.lagh-univ.dz/handle/123456789/9038
dc.language.isofr
dc.publisherLaghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie
dc.titleÉtude in silico de l’inhibition de la tyrosinase (EC 1. 14. 18. 1) par quelques acides carboxyliques
dc.typeThesis

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