Étude comparative de l'effet d'acide citrique d'inhibition sur l'activité crésolase et catécholase de PPO du truffe (Terfezia Leonis Tul)

Abstract

Ce présent travail à pour objectif d'étudier l'inhibition de la polyphénol oxydase (PPO) responsable du brunissement enzymatique des truffes (Terfezia leonis Tul) par l'acide citrique. L’activité crésolase de la PPO a été mesurée par spectrophotométrie à 475 nm et 410nm respectivmant, à pH 5 et à 30°C, en présence de L-tyrosine et catechol comme substrat. Le degré d'inhibition de la PPO dépend de la concentration du l'acide citrique. La valeur d'IC50 de l'acide citrique estimée à 9.46 mM d’activité cresolase et 6.52 mM d’activité catecholase montre que ce dernier inhibe efficacement la PPO des truffes. La représentation de Lineweaver-Burk indique que l'acide citrique est un inhibiteur non compétitif de l'activité crésolase et catecholase de la PPO avec une valeur de KIS égale à 8.40 mM et . Le type d’inhibition dépend de la nature du substrat utilisé et de la source d’obtention d'enzyme. L’acide citrique est un inhibiteur réversible de la PPO des truffes. Le brunissement enzymatique des truffes peut être contrôlé par l’utilisation de l’acide citrique au cours de leur stockage ou leurs transformations.