Étude cinétique de l'inhibition de l'activité catécholase de la ppo de truffe (Terfezia Leonis Tul) par l'extrait méthanolique de deux plantes du genre Artemisia

Abstract

Ce travail avait pour objectif d’étudier la cinétique d’inhibition de l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul) par les extraits méthanolique d’Artemisia herba alba, et d’Artemisia compestris. L’activité catécholase est mesurée par spectrophotométrie graphique à 410 nm, à pH 7.0 et à 30°C, en présence de catéchol comme substrat. L’augmentation de la concentration des extraits méthanoliques des deux plantes provoque une diminution de l’activité catécholase et une diminution de l’affinité de l’enzyme vis-à-vis de son substrat. L’étude cinétique montre que les extraits méthanoliques d'Artemisia herba alba et d’Artemisia campestris agissent entant qu’inhibiteurs compétitifs sur l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe, et leurs constantes cinétiques d’inhibtion (KI) sont respectivement : 0,74 mg/mL et 5.30 mg/mL. L’extrait méthanolique d’Artemisia campestris (IC50 = 1.18 mg/mL) a pouvoir inhibiteur le plus élevé sur l’activité catécholase par rapport à celui de l’extrait d’Artemisia herba halba (IC50 = 3.13 mg/mL). Les plantes du genre Artemisia représentent donc une source considérable d’inhibiteurs naturels de la tyrosinase qui peuvent être utilisés pour le contrôle du brunissement enzymatique de la truffe (Terfezia leonis Tul).