Contrôle du brunissement enzymatique post récolte des dattes Deglet Nour

Abstract

Ce travail rapporte une étude de l’effet de pH , de température d’inhibition et d’inactivation thermique de la polyphenol oxydase « PPO » des dattes algériennes « Phoenixdactylifera L cv DegletNour » La PPO de cette variété des dattes possède une activité pyrocatechol oxydse, mesurée par spectrophotométrie à 410 nm en présence de pyrocatechol comme substrat. L’étude de la stabilité thermique a montré que le pyrocatéchol oxydase est relativement thermostable jusqu’au 60°C au-delà de cette température l’activité de cette enzyme diminue progressivement, de plus La valeur de PH optimum a été également estimées à une valeur équivalente à pH=5,0. L’étude de la cinétique de d’inhibition de la polyphénol oxydase (PPO) de « Phoenix dactylifera L cv DegletNour. » à été réalisée en présence de pyrocatéchol comme substrat et ceci pour l’acide citrique et l’acide ascorbique. Ce dernier est considéré comme l’inhibiteur le plus puissant avec un rapport de 100 fois plus. La cinétique de l’inactivation thermique des dattes « Phoenix dactylifera L cv DegletNour» peut être correctement décrite par un modèle biphasique à des températures comprises entre 60°C et 75°C avec les différents temps de traitement. Les valeurs de l’énergie d’activation (Ea) et ZT sont égales, respectivement à 240,49 kJ/mol et et9,23°C pour la fraction labile et à 297,04 KJ/mol et 7,45°C pour la fraction stable. Une diminution significative des valeurs de ΔG de la PPO de DegletNour a été remarqué impliquant une déstabilisation de cette protéiné fonction de température avec en revanche, des valeurs positifs de ΔS et ΔH indiquant la présence d’un processus de ségrégation significatif avec l’augmentation de désordre sous l’effet thermique dénaturant.