Étude cinétique de l'oxydation de la catéchine par la tyrosinase de truffe (Terfezia Leonis Tul.)

Abstract

Dans ce travail, les propriétés biochimiques de l’activité catéchine oxydase de la tyrosinase de truffe Terfezia leonis ont été déterminées. L’activité catéchine oxydase est mesurée par spectrophotométrie à 430 nm. Le sodium dodecyl sulfate est un activateur de l’activité catéchine oxydase de la tyrosinase de truffe qui est complètement latente. L’activation de l’enzyme est maximale en présence du SDS à 1.25 mM dans le milieu réactionnel. La cinétique d’oxydation de la catéchine par la tyrosinase de truffe suit parfaitement le modèle de Haldane. Les valeurs des paramètres cinétiques obtenus à pH 7.0 et à 30°C sont : Km, = 0.90 mM, Vmax = 1.40 Abs410 nm/min et Ks = 2.22 mM. La concentration de l’enzyme influe sur la vitesse initiale de l’oxydation de la catéchine. Deux pH optimaux ont été trouvés pour l’extrait d’enzyme, l’un est de 6.5 et l’autre est de 7.5.La vitesse initiale d’oxydation du catéchine dépend de la concentration d’enzyme. L’étude de la stabilité thermique montre que la tyrosinase est relativement stable est son activité est optimale à 40°C. La tyrosinase est inhibée par l’acide citrique, l’acide salicylique, l’acide benzoïque et L’acide ascorbique. L’oxydation enzymatique de la catéchine est fortement inhibée par l’acide ascorbique. L’acide ascorbique est un agent chimique naturel est pourra être utilisé pour le contrôle du brunissement enzymatique des truffe.