Étude de l’inhibition de la tyrosinase (EC 1. 10. 3. 1) des truffes de désert (Terfezia leonis Tul.) par le cyanure de potassium - Ben Messaoud, Aicha Mamma; Gourine, Fatima Zahra; Gouzi, Hicham (Université Amar Telidji - Laghouat - Département de biologie, 2012)
Ce travail avait pour objectif d'étudier le mécanisme d'inhibition de la PPO responsable du brunissement enzymatique des truffes par le KCN en utilisant le catéchol, le 4-méthylcatéchol et le pyrogallol comme substrats. L'activité catécholase de la PPO a été mesurée par spectrophotométrie à 410 nm, 400 nm et 420 nm respectivement, à pH 7.0 et à 30°C. La PPO catalyse efficacement le 4-méthylcatéchol comme substrat (Km=0.21mM). La représentation de Lineweaver-Burk indique que le KCN est un inhibiteur non compétitif des activités di- et triphénolase. Le degré d'inhibition dépend de la concentration du KCN et du type de substrat ainsi que la source d'enzyme. Le KCN inhibe réversiblement l'activité de la PPO de truffe. L‟activité triphénolase de la PPO est fortement inhibée par le KCN car la valeur d'IC50 est la plus faible (13.28±0.72 µM).